Карбоксипептидаза D - Carboxypeptidase D

Карбоксипептидаза D
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.16.6
Количество CAS153967-26-1
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Карбоксипептидаза D может относиться к одному из нескольких ферментов. Семейство серинкарбоксипептидаз (т.е. ферментов, которые используют остаток серина в активном центре) включает (ЕС 3.4.16.6, серинкарбоксипептидаза злаков II, Продукт гена KEX1 Saccharomyces cerevisiae, карбоксипептидаза Kex1, ген KEX1 серинкарбоксипептидазы, KEX1 карбоксипептидаза, KEX1 протеиназа, KEX1DELTAp, CPDW-II, серинкарбоксипептидаза, Протеиназа Phaseolus) является фермент.[1][2][3][4] Этот фермент имеет оптимальную pH 4.5-6.0, подавляется диизопропилфторфосфат, и катализирует следующее химическая реакция

Льготный выпуск C-терминал аргинин или же лизин остаток

Совершенно отдельный фермент также был назван карбоксипептидазой D (номер EC 3.4.17.22). Этот второй фермент представляет собой металлокарбоксипептидазу (т.е. использует ион цинка в активном центре вместо остатка серина) и широко экспрессируется в тканях млекопитающих.[5] Как и серинкарбоксипептидаза, металлокарбоксипептидаза D также удаляет C-терминал аргинин или же лизин остатки пептидов с оптимальным диапазоном pH от 5 до 7. Металлокарбоксипептидаза D расположена в транс-сети Гольджи, где она участвует в биосинтезе нейропептидов и пептидных гормонов (таких как инсулин) вместе с карбоксипептидазой E. В дополнение к этой роли, металлокарбоксипептидаза D участвует в процессинге белков после действия фурина (эндопротеаза, расположенная в транс-сети Гольджи). Ортолог утки металлокарбоксипептидазы D был назван gp180 и представляет собой рецептор для поглощения вируса гепатита B уток.[6] У плодовой мухи (Drosophila melanogaster) карбоксипептидаза D известна как серебряная мутация, дефекты которой вызывают изменение формы крыльев.[7] Металлокарбоксипептидаза D обычно представляет собой мембраносвязанный белок, хотя у некоторых организмов растворимая форма образуется либо в результате дифференциального сплайсинга РНК, либо в результате протеолитической активности.[8][9] В научной литературе большинство опубликованных статей, в названии которых используется название «Карбоксипептидаза D», относятся к металлокарбоксипептидазе D, а не к серинкарбоксипептидазе.

Рекомендации

  1. ^ Бреддам, К. (1986). «Серин карбоксипептидазы. Обзор». Carlsberg Res. Сообщество. 51: 83–128. Дои:10.1007 / bf02907561.
  2. ^ Breddam, K .; Соренсен, С.Б .; Свендсен, И. (1987). «Первичная структура и ферментативные свойства карбоксипептидазы II пшеничных отрубей». Carlsberg Res. Сообщество. 52: 297–311. Дои:10.1007 / bf02907172.
  3. ^ Дмоховская, А .; Dignard, D .; Henning, D .; Thomas, D.Y .; Бусси, Х. (1987). «Ген KEX1 дрожжей кодирует предполагаемую протеазу с карбоксипептидазной B-подобной функцией, участвующей в процессинге киллерного токсина и предшественника α-фактора». Клетка. 50 (4): 573–584. Дои:10.1016/0092-8674(87)90030-4. PMID  3301004.
  4. ^ Liao, D.-I .; Breddam, K .; Sweet, R.M .; Bullock, T .; Ремингтон, С.Дж. (1992). «Уточненная атомная модель серинкарбоксипептидазы II пшеницы с разрешением 2,2 Å». Биохимия. 31 (40): 9796–9812. Дои:10.1021 / bi00155a037. PMID  1390755.
  5. ^ Песня L, Фрикер LD (1995). «Очистка и характеристика карбоксипептидазы D, нового фермента, подобного карбоксипептидазе E, из гипофиза крупного рогатого скота». J. Biol. Chem. 270 (42): 25007–13. Дои:10.1074 / jbc.270.42.25007. PMID  7559630.
  6. ^ Eng FJ, Новикова EG, Kuroki K, Ganem D, Fricker LD (1998). «gp180, белок, который связывает частицы вируса гепатита В уток, обладает ферментативной активностью, подобной металлокарбоксипептидазе D». J. Biol. Chem. 273 (14): 8382–8. Дои:10.1074 / jbc.273.14.8382. PMID  9525948.
  7. ^ Settle SH, Green MM, Burtis KC (1995). «Ген серебра Drosophila melanogaster кодирует несколько карбоксипептидаз, подобных ферментам, обрабатывающим прогормоны млекопитающих». Proc Natl Acad Sci U S A. 92 (21): 9470–4. Дои:10.1073 / пнас.92.21.9470. ЧВК  40823. PMID  7568156.
  8. ^ Сиделиева Г, Фрикер ЛД (2002). «Характеристика карбоксипептидазы D дрозофилы». J. Biol. Chem. 277: 49613–20. Дои:10.1074 / jbc.M209652200. PMID  12393882.
  9. ^ Песня L, Фрикер LD (1996). «Тканевое распределение и характеристика растворимых и мембраносвязанных форм металлокарбоксипептидазы D.» J. Biol. Chem. 271 (46): 28884–9. Дои:10.1074 / jbc.271.46.28884. PMID  8910535.

внешняя ссылка